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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖量子在工作中的很本质和更多N-glycoproteins低表达方式总体水平更加对N-glycosylation组成的表现的描术最为难处。在判断低丰度的N糖基化淡化核蛋清质或肽段时,在当中参杂大量的未淡化的核蛋清质肽断,这很方便将低丰度的糖基化淡化核蛋清质肽段的数据信号遮住。凝素亲和法是如今糖核蛋清质质组学中应用范围广泛的离心分离丰度方式 。凝集素(lectin)有的是类糖融入核蛋清质质,能专情甄别相应个性化组成的单糖或聚糖中某个的糖基队列而与之融入,它是与糖链不可逆转非共价融入,糖核蛋清质或糖肽被凝集素捕捉后来,往往用某个的单糖能够市场竞争融入凝集素将糖核蛋清质或糖肽冲洗掉之后。 核膳食纤维途经酶解后巧用率凝集素(lectin)生物富集N-糖基化肽段,接下来用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中做手术连到在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该正确处理使得Asn团伙量添加2.9890Da。后用高精确LC-MS质谱仪监测脱糖后的肽段,顺利通过检索系统数据表格库,询问脱糖后团伙量和她的理论体系团伙量的的变化及糖基化遮盖肽段的队列,关键在于制定该核膳食纤维的N-糖基化位点。N-糖基化位点制定接下来,再巧用率label-free的基本原理对其进行参考值研究分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
有关食品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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